7 resultados para aminopeptidase ER2

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制备了四种不同铒离子掺杂浓度的碲酸盐玻璃,通过测定吸收光谱计算了吸收谱线的振子强度,根据Judd-Ofelt理论计算了不同浓度下Er^3+离子发光光谱的强度参数Ω(i=2,4,6),计算了自发辐射电偶和磁偶跃迁概率、辐射寿命、荧光分支比等参数,讨论了Er^3+离子浓度变化对以上这些参数的影响。测试了Er^3+:^4I13/2→^4I15/2跃迁对应的荧光光谱和Er^3+:^4I13/2能级荧光寿命。最后应用McCumber理论计算了玻璃中Er^3+:^4I13/2→^4I15/2跃迁对应的受激发射截面大小

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以前从菜花烙铁头蛇毒中分离纯化到J erdonitin 。与其他Ⅱ型蛇毒金属蛋白酶相比, J erdonitin 由金属蛋白酶和去整合素两个结构域组成。但没有检测到其出血和纤维蛋白原降解活性, 推测可能高压液相色谱的有机溶液影响了其酶活性。采用不含高压液相色谱柱层析的新分离手段分离得到J erdonitin 。J erdonitin 在还原和非还原SDS2PAGE 电泳中分别呈现一条表观分子量为38 和36 kDa 的条带。像其他典型的蛇毒金属蛋白酶一样, J erdonitin 优先降解人纤维蛋白原的alpha 链, 并且该活性能被EDTA 完全抑制, 而PMSF 对其没有影响。J er2 donitin 不诱导小白鼠皮下出血。

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The deviation from the stoichiometric composition of single-crystal 'Er2Co17' has been determined by theoretical analysis. It is found that the composition of this single-crystal 'Er2Co17' is rich in cobalt, and its real composition is suggested to be Er2-deltaCo17+2 delta (delta = 0.14) on the basis of a comparison of calculations based on the single-ion model with a series of experiments. The values of the Er-Co exchange field H-ex and the crystalline-electric-field (CEF) parameters A(n)(m) at the rare-earth (R) site in the 'Er2Co17' compound are also evaluated at the same time. The experiments provide the following data: the temperature dependence of the spontaneous magnetization of the compounds and the normalized magnetic moment of the Er ion, the magnetization curves dong the crystallographic axes at 4.2 K and 200 K, and the temperature dependence of the magnetization along the crystallographic axes in a field of 4 T.

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中国科学院近代物理所的国家 九五"重大科学工程项目,兰州重离子加速器冷却储存环(简称CSR)的准直安装将主要采用SMX公司的激光跟踪仪,进行测量控制网的建立,以及元件的安装定位.在此过程中,要采集大量的数据,并要进行处理,为此建立了一个在SQLSERV ER2 0 0 0上的关系型数据库系统作为后端,并用VC6.0以ODBC为接口开发了其前端应用程序,来完成数据的存储和有关的数据处理

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基于不同稀土氯化物在高温与AlCl3 生成气态配合物LnAlnCl3n + 3 的热力学行为不同 ,利用化学气相传输法研究了二元相邻混合重稀土氧化物Ho2 O3 Er2 O3 、Er2 O3 Tm2 O3 、Tm2 O3 Yb2 O3 和Yb2 O3 Lu2 O3 的分离特性。结果发现 ,Ho、Er、Tm、Yb和Lu的氯化物大量沉积在 80 0~ 10 5 0K的中、低温区。温度愈高 ,原子序数愈小的稀土氯化物优先沉积 ,温度愈低 ,原子序数愈大的稀土氯化物优先沉积。最大分离系数 :SFEr/Ho=1 4 1,SFEr/Tm=1 6 0 ,SFTm/Yb=1 91,SFLu/Yb=1 37。

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采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,Aminopeptidase M和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分子,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分子氨基酸序列的61~67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.